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选择性降解可以严格控制膜蛋白的内稳态，这一过程对于细胞的正常信号传导和多细胞生物的发育至关重要。
注定被降解的蛋白(比如错误折叠的蛋白或已激活的受体)，往往会被泛素化并分选到液泡前体/多泡体(PVC/MVB)的ILV(intraluminal vesicle)中。ILV与液泡/溶酶体融合后，这些蛋白就能被内部的蛋白酶降解掉。人们知道，ILV的形成和泛素化膜蛋白的分选，需要转运必需内体分选复合物(ESCRT)的帮助。
日前，香港中文大学的研究团队在植物中鉴定了一个新ESCRT成分，并由此阐明了一个膜蛋白分选和降解的重要过程。这一成果于十月十六日发表在Cell旗下的Current Biology杂志上，文章的通讯作者是香港中文大学生命科学学院的姜里文(Liwen Jiang)教授。
植物拥有绝大多数进化保守的ESCRT成员，但缺少ESCRT-0和ESCRT-I成分Mvb12。研究人员在拟南芥中鉴定了一个独特的ESCRT成分，并将其命名为FREE1(FYVE domain protein required for endosomal sorting 1)。
研究显示，FREE1结合PI3P和泛素，通过与Vps23特异性互作整合到ESCRT-I复合体中。free1突变型拟南芥是苗期致死(seedling lethal)的，而且其ILV形成也存在缺陷。进一步研究表明，free1突变导致内吞的待降解膜蛋白无法到达液泡内部，错误定位在液泡膜上。
这项研究首次描述了植物FYVE结构域蛋白的功能，该蛋白是PVC/MVB生成必不可少的ESCRT成分，对于膜蛋白的分选和降解、以及植物的生长非常关键。
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